Un trío de científicos de Suiza, Alemania y Reino Unido ganó ayer el premio Nobel de Química 2017 por el desarrollo de la criomicroscopia electrónica, una tecnología que permite a los investigadores observar la actividad de biomoléculas tras haberlas congelado.
Los trabajos del suizo Jacques Dubochet, el alemán Joachim Frank y el británico Richard Henderson hacen posible obtener imágenes de proteínas y de otras moléculas luego de congelarlas rápidamente para preservar su forma, lo que provee una poderosa nueva herramienta para la investigación con fines médicos.
“Es como las imágenes que vemos en una película. Cada una de éstas representa un cuadro y pueden ser colocadas una tras de otra como en una película y ver lo que las moléculas hacen”, dijo Peter Brzezinski, miembro del comité del Nobel para la categoría de química.
La criomicroscopia electrónica ayudó a los científicos a completar investigaciones que habían llegado a un punto muerto, al generar imágenes de moléculas de todo tipo, como las proteínas que causan resistencia a los antibióticos o la composición del virus del zika.
La tecnología moderna permite reconstruir la muestra biológica –por ejemplo de un virus o una bacteria– en tres dimensiones. “Una imagen es una llave para la comprensión”, explicó la Academia.
La Real Academia Suecia de Ciencias dijo que el método había llevado a la bioquímica a una nueva era.
Al congelar las biomoléculas en plena acción, los científicos tuvieron acceso a procesos nunca antes vistos, un avance determinante para la comprensión básica de las funciones moleculares y el potencial desarrollo de nuevos medicamentos.
Desde principios del siglo pasado se sabía de la importancia de las biomoléculas, no fue hasta la década de 1950 que se pudieron ver sus estructuras, después de que científicos de la Universidad de Cambridge, Gran Bretaña, lo lograran al exponer cristales de proteínas a rayos X.
Tres décadas después, otra técnica, la resonancia magnética nuclear, permitió revelar además la forma de moverse e interactuar de las moléculas, pero ambos métodos tenían grandes limitaciones: sólo funcionaban bien para proteínas relativamente pequeñas o requerían que las moléculas formen cristales bien organizados.
Excelsior
Foto: AP
